Acta Univ. Agric. Silvic. Mendelianae Brun. 2006, 54(2), 7-14 | DOI: 10.11118/actaun200654020007

Enzym superoxid dismutasa v zrnu ječmene a sladu

Natálie Belcrediová1, Jaroslava Ehrenbergerová1, Pavla Havlová2
1 Ústav pěstování, šlechtění rostlin a rostlinolékařství, Mendelova zemědělská a lesnická univerzita v Brně, Zemědělská 1, 613 00 Brno, Česká republika
2 Výzkumný ústav pivovarský a sladařský, a. s., Sladařský ústav, Mostecká 7, 614 00 Brno, Česká republika

Cílem práce byla modifikace stanovení aktivity enzymu superoxid dismutasa (EC 1.15.1.1) (SOD) pomocí soupravy Ransod na vzorky zrna ječmene a sladu. SOD patří do skupiny přírodních antioxidantů a má významnou funkci při detoxikaci produktů rozpadu molekulárního kyslíku. Největší podíl SOD se vyskytuje v embryu zrna ječmene. Jeho přítomnost v zrnu a sladu zabraňuje žluknutí během skladování, ale také nežádoucím příchutím v pivu.
Souprava Ransod je určena pro stanovení SOD ve vzorku krve a doposud nebyla využita pro stanovení aktivity SOD v rostlinném materiálu, resp. v zrnu a sladu; jednalo se tedy o první aplikaci soupravy Ransod pro stanovení SOD v zrnu a sladu. Podstata této soupravy spočívá v reakci xantinu a xanthin oxidasy, které vytvoří superoxidový radikál reagující s tetrazoliovou solí na červené zbarvení. Touto metodou byla stanovena aktivita enzymu ve vzorcích zrna a sladu u 20 odrůd a linií ječmene ze dvou systémů pěstování, a to s chemickým ošetřením a bez chemického ošetření.
Bylo prokázáno, že statisticky významně vyšší aktivita SOD byla ve sladu oproti zrnu ječmene, naopak nebyl potvrzen rozdíl v aktivitách tohoto enzymu mezi zvolenými systémy pěstování. Nejvyšší aktivita SOD v zrnu i sladu byla zjištěna u linie Wabet x Washonubet (v zrnu 104,93 a sladu 152,42 U/g sušiny) a sladovnické odrůdy Annabell (104,65 a 147,21 U/g sušiny), zatímco nejnižší aktivitu měla bezpluchá linie KM 1910 (73,15 a 88,16 U/g sušiny) a odrůda Tolar (74,34 a 96,44 U/g sušiny).

superoxid dismutasa, SOD, Ransod, ječmen, slad

Enzyme superoxide dismutase in grain of barley and malt

The aim of the work was modification of superoxide dismutase enzyme (SOD, EC 1.15.1.1) activity analysis in barley grain and identical malts with using of the Ransod set. This set from company Randox were used for enzyme determination in blood samples. This method employs xanthine and xanthine oxidase to generate superoxide radicals, which react with tetrazolium chloride to form a red formazan dye. SOD is classified as natural antioxidants and enzyme plays a significant role at detoxication of products of molecular oxygen degradation. The largest rate of SOD occurs in embryo of barley grain. Its presence in barley grain and malt thus inhibits rancidity of grain during storage and undesirable beer flavour. The line Wabet x Washonubet (in grain-104,93 and malt 152,42 U/g dry matter) and the variety Annabell (104,65 a 147,21 U/g dry matter) had the highest activity of SOD in grain and malt of barley while the lowest activity was measured in the line KM 1910 (73,15 a 88,16 U/g dry matter) and variety Tolar (74,34 a 96,44 U/g dry matter).

Keywords: superoxide dismutase, SOD, Ransod, barley, malt
Grants and funding:

Předložené výsledky byly získány v rámci řešení projektu FRVŠ 420/2005/G4 a Výzkumného centra MŠMT 1M6215648902.

Received: February 28, 2006; Published: December 12, 2014  Show citation

ACS AIP APA ASA Harvard Chicago IEEE ISO690 MLA NLM Turabian Vancouver
Belcrediová, N., Ehrenbergerová, J., & Havlová, P. (2006). Enzyme superoxide dismutase in grain of barley and malt. Acta Universitatis Agriculturae et Silviculturae Mendelianae Brunensis, 54(2), 7-14. doi: 10.11118/actaun200654020007
Share...
Download citation
  • BibTeX (.bib)
  • Bookends (.ris)
  • EasyBib (.ris)
  • EndNote (.enw)
  • EndNote 8 (.xml)
  • ISI WoS (.isi)
  • Medlars (.medlars)
  • Mendeley (.ris)
  • MODS (.xml)
  • Papers (.ris)
  • RefWorks (.txt)
  • RefManager (.ris)
  • RIS (.ris)
  • MS Word (.xml)
  • Zotero (.ris)
    • Open full article

    References

    1. Aga, H., Shibuya, T., Chaen, H., Fukuda, S., Kurimoto, M.: Stabilization by trehalose of superoxide dismutase-like activity of various vegetables. Journal of the Japanese Society for Food Science and Technology, 1998, 45, 3: 210-215. ISSN 1341-027X. DOI: 10.3136/nskkk.45.210 Go to original source...
    2. Bamforth, C. W.: Superoxide-dismutase in barley. Journal of the Institute of Brewing, 1983, 89, 6: 420-423. ISSN 0046-9750. DOI: 10.1002/j.2050-0416.1983.tb04218.x Go to original source...
    3. Bensinger, R. E., Johnson, C. M.: Luminol assay for superoxide-dismutase. Analytical Biochemistry, 1981, 116, 1: 142-145. ISSN 0003-2697. DOI: 10.1016/0003-2697(81)90336-5 Go to original source...
    4. Boivin, P.: Pro- and anti-oxidant enzymatic activity in malt. Cerevisia, 2001, 26, 2: 109-115. ISSN 0770-1713.
    5. Boivin, P., Allain D., Clamagirant V., Maillard M. N., Cuvelier M. E., Berset C., Richard H., Nicolas J., Forget-Richard F.: Mesure de I activité antioxygene iorge et du malt: approche multiple. Proceedings of the 24th Congress EBC, Oslo, 1993, p. 397.
    6. Bowler, C., VanCamp, W., VanMontanu, M., Inze, D.: Superoxide dismutase in plants. Critical Reviews in Plant Sciences, 1994, 13, 3: 199-218. ISSN 0735-2689. DOI: 10.1080/07352689409701914 Go to original source...
    7. BOWLER, C., VAN MONTAGU, M., INZÉ, D.: Superoxide dismutase and stress tolerance. Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology, 43, 1992, 83-116. ISSN 1040-2519. DOI: 10.1146/annurev.pp.43.060192.000503 Go to original source...
    8. CAMPANELLA, L., BONANNI, A., FAVERO, G., TOMASSETTI, M.: Determination of antioxidant properties of aromatic herbs, olives and fresh fruit using an enzymatic senzor. Analytical and Bioanalytical Chemistry, APR 2003, 375, 8: 1011-1016. ISSN 1618-2642. DOI: 10.1007/s00216-003-1825-1 Go to original source...
    9. CLARKSON, S. P., LARGE, P. J., BAMFORTH, C. W.: Oxygen-scavenging enzymes in barley and malt and their effects during mashing. Journal of the Institute of Brewing, MAR-APR 1992, 98, 2: 111-115. ISSN 0046-9750. DOI: 10.1002/j.2050-0416.1992.tb01096.x Go to original source...
    10. FRIDOVICH, I.: Superoxide dismutases. Advances in enzymology and related areas of molecular biology, 1986, 58, 61-97. Go to original source...
    11. FRIDOVICH, I.: Superoxide radical and superoxide dismutases. Annual Review of Biochemistry, 1995, 64, 97-112. ISSN 0066-4154. DOI: 10.1146/annurev.bi.64.070195.000525 Go to original source...
    12. GREGUŠKA, O.: Kyslíkové radikály, oxid dusnatý a antioxidačný systém v kĺboch postihnutých zápalom. Rheumatologia, 1997, 11, 3: 161-166. ISSN 1210 - 1931.
    13. GUPTA, A. S., HEINEN, J. L., HOLADAY, A. S., BURKE, J. J., ALLEN, R. D.:Increased resistance to oxidative stress in transgenic plants that overexpress chloroplastic Cu/Zn superoxide dismutase. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1993, 90, 1629-1633. ISSN 0027-8424. DOI: 10.1073/pnas.90.4.1629 Go to original source...
    14. HALLIWELL, B.: Drug antioxidant effects. A basis for drug selection? Drugs, 1991, 42, 4: 569-605. ISSN 0012-6667. DOI: 10.2165/00003495-199142040-00003 Go to original source...
    15. HASAN, H. M., FRIDOVICH, I..: Chemistry and biochemistry of superoxide dismutases. European Journal of Rheumatology and Inflammation, 1981, 4, 2: 160-172. ISSN: 0140-1610.
    16. HAVLOVÁ, P.: Hydrolytické a oxidoredukční enzymy ječného sladu. ÚZPI, Praha, 1999.
    17. HAVLOVÁ, P.: Výzkum nových analytických postupů na hodnocení kvality sladu. Výzkumná zpráva, VÚPS, Brno, 1994.
    18. HAVLOVÁ, P., ŠUSTA, J., PROKEŠ, J.: Vliv jakosti sladu na charakter piva. Výzkumná zpráva, VÚPS, Brno, 1996.
    19. HEWITT, J., MORRIS, J. G.: Superoxide dismutase in some obligate anaerobic bacteria. FEBS Lett, 1975, 50, 315-318. ISSN: 0014-5793. DOI: 10.1016/0014-5793(75)90058-7 Go to original source...
    20. MALIŠKOVÁ, J.: Antioxidační systémy kožních buněk, jejich úloha v prevenci poškození kůže UV zářením. Bakalářská práce, Univerzita Palackého v Olomouci 2004.
    21. McCORD, J. M., FRIDOVICH, I.: Superoxide dismutase: An enzymic function for erythrocuprein (hemocuprein). J. Biol. Chem., 1969, 244, 6049-6055. Go to original source...
    22. McCORD, J. M., KEELE, B. B. Jr., FRIDOVICH, I.: An enzyme-based theory of obligate anaerobiosis: The physiological function of superoxide dismutase. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1971, 68, 1024-1027. ISSN 0027-8424. DOI: 10.1073/pnas.68.5.1024 Go to original source...
    23. PACKER, L.: Methods in Enzymology, Volume 349 Superoxide dismutase, Elsevier Science (USA) 2002, 400 p. ISBN 0-12-182252-4.
    24. ŠKRHA, J.: Úloha antioxidancií v metabolismu cévní stěny. Remedia, 1998, 8, 6: 362-366.
    25. TALLY, F. P., GOLDIN, H. R., JACOBUS, N. V., GORBACH, S. L.: Superoxide dismutase in anaerobic bacteria of clinical significance. Infection and immunity, 1977, 16, 20-25. ISSN: 0019-9567. Go to original source...
    26. ZIMA, T., ŠTÍPEK, S., TESAŘ, V., PLÁTENÍK, J., CRKOVSKÁ J.: Volné radikály - reaktivní formy kyslíku, antioxidační látky a antioxidační terapie. Remedia, 1996, 6, 1: 35-58.

    This is an open access article distributed under the terms of the Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International License (CC BY NC ND 4.0), which permits non-comercial use, distribution, and reproduction in any medium, provided the original publication is properly cited. No use, distribution or reproduction is permitted which does not comply with these terms.


    Return to the content